| Titre | Etude du mécanisme d'activation de la petite protéine G Arf1 |
| Type de publication | Thèse |
| Nouvelles publications | 2009 |
| Auteurs | Ben Hamida-Rebaï, Mériam |
| Directeurs | Robert, Charles |
| Rapporteurs | Genest, Monique, Hinsen Konrad |
| Examinateurs | Biou, Valérie, Etchebest Catherine, Prevost Chantal |
| Université et/ou école doctorale | Université de Paris-Sud (Orsay) |
| Diplôme | Doctorat |
| Résumé | Arf1 appartient à la grande famille des petites protéines G. Ces protéines sont impliquées dans un grand nombre de processus cellulaires fondamentaux tels que la transduction du signal, le réarrangement du cytosquelette et la formation des vésicules de transport. Elles ont la caractéristique d'alterner dans la cellule entre deux formes : une forme inactive liée au GDP et une forme active liée au GTP. L'activation est catalysée par les facteurs d'échanges (GEFs) alors que l'inactivation est régulée par la famille des protéines GAP. L'activation de Arf1 nécessite l'éjection du GDP au profit de la fixation du GTP. Notre étude porte sur le mécanisme d'activation de Arf1 et plus précisément le phénomène d'éjection du nucléotide de son site de fixation. Pour cela, des approches de simulations de dynamique moléculaire standard et sous contraintes ont été mises en place pour identifier le rôle du facteur d’échange dans l’éjection du nucléotide ainsi que les changements conformationnels et les résidus clés de ce mécanisme. |