DMMP

Acronyme ou nom de la structure
Nom complet (en toutes lettres)
Dynamique des membranes et manteaux protéiques
Tutelle(s) institutionnelle(s) et affiliation/labelisation
Prénom et nom du responsable de l'équipe
Bruno Antonny
E-mail de contact
antonny@ipmc.cnrs.fr
Adresse

Institut de Pharmacologie Moléculaire et Cellulaire (IPMC)
660 Route des Lucioles
SOPHIA ANTIPOLIS

06560 VALBONNE
France

Coordonnées GPS
43.6184692, 7.053655
Description

La membrane qui délimite l’appareil de Golgi ou d’autres organelles de transport est sans cesse remodelée par des protéines venant du cytosol. Les manteaux protéiques agissent comme moules mécaniques pour déformer les membranes et donner naissance à des vésicules de transport. D’autres protéines, sortes de cordes moléculaires appelées golgines, attachent ces vésicules pour restreindre leur diffusion. Enfin, des transporteurs lipidiques ajustent la composition des membranes en echangeant des lipides spécifiques. Ces mécanismes sont sous le contrôle de petites protéines G de la famille Arf, et répondent aux changements de courbure ou de composition des membranes.

Nous étudions ces mécanismes par une combinaison d’approches moléculaires et cellulaires. Les mesures biophysiques et biochimiques nous permettent de suivre les réactions élémentaires comme l’assemblage et le désassemblage des manteaux et l’attachement de vésicules par une golgine (fluorescence, diffusion de lumière). La microscopie électronique (Sandra Lacas, Université de Nice) et la microscopie optique nous permettent de visualiser différents évènements dans des systèmes reconstitués ou dans des cellules. La dynamique moléculaire nous permet de décrire à l'échelle moléculaire comment des protéines sentent la courbure et la composition des membranes.

Découvertes récentes:

- Mécanisme de transport intracellulaire du cholesterol par contre échange et hydrolyse d'un phosphoinositide- Les lipides polyunsaturés (omega 3) facilitent la déformation et la fission des membranes- Description atomique des défauts de packing des membranes en fonction de la courbure et de la composition HELIQUEST: outil bioinformatique permettant d'analyser des hélices amphipathiques avec des propriétés particulières et de rechercher dans des bases de données des séquences possédant des propriétés similaires (composition en acides aminées, moment hydrophobe...).
 
Description (English)

Various proteins remodel the membranes of organelles involved in intracellular transport. Protein coats deform membranes to promote the budding of vesicles. Golgins, sort of molecular strings, tether vesicles to restrict their diffusion. Lipid transporters adjust the membrane composition. Although very different, most of these mechanisms are controlled by small G proteins of the Arf family and by the physical chemistry of membranes.

We study these mechanisms through molecular, cellular and in silico approaches. With original assays based on fluorescence and light scattering, we follow elementary reactions such as the assembly cycle of protein coats, the tethering of liposomes by a golgin or the transfer of lipids. With fluorescence light microscopy and electron microscopy, we visualize these events in cells and in reconstituted systems. With molecular dynamics, we describe at the atomic level how specific protein motifs sense the chemistry and curvature of lipid membranes.

Recent Findings:

- Intracellular transport of cholesterol through the counter exchange of a phosphoinositide and its hydrolysis.
- Phospholipids with omega 3 acyl chains boost membrane deformation and fission
- Atomic description of the packing of lipids in membranes of various curvature and composition

HELIQUEST: a bioinformatics tools to analyze amphipathic helices with specific properties and search for sequences with similar properties (amino-acid composition, hydrophobic moment...).

Type de structure
Equipe de recherche
Adhésion en tant que personne morale
Désactivé