Stage recherche Master 2 - Identification de sites de mutation par dynamiques moléculaires ...

 Stage · Stage M2  · 6 mois    Bac+5 / Master   Equipe COrInt - Institut des Sciences Chimiques de Rennes (ISCR) - ENSCR · Rennes (France)  ANR PROSacc

 Date de prise de poste : 1 février 2026

Mots-Clés

dynamiques moléculaires docking moléculaire glycosyl enzyme mécanismes biocatalytiques mutagénèses virtuelles

Description

Identification de sites de mutation par dynamiques moléculaires pour le développement d’une enzyme hybride galactofuranosidase/C-GT

Contexte scientifique
Le galactofuranose est un des hexofuranoses les plus abondants identifiés à ce jour, avec un rôle crucial chez les organismes pathogènes. Il constitue ainsi une cible et un pharmacophore d’intérêt. Ses dérivés C-galactofuranosides d’alkyles ont aussi montré récemment des propriétés inhibitrices de croissance de M. tuberculosis ou comme antiparasitaires membranotropes. [1]
Certaines glycosidases sont utilisées pour la préparation de O- et S-galactofuranoconjugués uniquement, constituant une voie de synthèse plus éco-responsable que celle de chimie organique. Le laboratoire a ainsi fait évoluer l’enzyme CtAraf51, et deux mutants néo-Galfases assurent déjà une meilleure reconnaissance de ces galactofuranosides mais pas encore des C-galactofuranosides. A partir de ces néo-Galfases, de nouveaux biocatalyseurs doivent être envisagés pour la C-glycosylation. [2]

Objectif du projet ANR
L’objectif du projet est de transposer le mécanisme des C-glycosyl transférases (C-GT) permettant d’activer un substrat phénolique et de former une liaison carbone-carbone avec le galactofuranose (C1Galf-Caryl). Ces C-GT se caractérisent par une dyade catalytique histidine-aspartate permettant cette activation. [3]

Objectif du stage
L’objectif de ce stage consistera à développer une stratégie de simulations moléculaires (dynamique, docking, analyses …) afin de faire évoluer in silico ces néo-Galfases en C-GT. Ces simulations devront permettre sélectionner les meilleurs sites de mutation (3 ou 4) permettant d’incorporer cette dyade catalytique. Une évaluation de ces mutants virtuels sera effectuée à partir de différents substrats : acyl phloroglucinol, résorcinol, hydroxyflavones d’évaluer leur considérant le mécanisme d’activation des C-GT aujourd’hui mieux connu (Figure 1). [4] Figure 1 : Mécanisme simplifié de C-glycosylation par les néo-Galfases d’après celui les C-GT [4]. https://filesender.renater.fr/?s=download&token=809997be-e5e0-46f2-92c0-3416b108c726

Ce stage reposera sur la mise en place et le développement d’outils bioinformatiques et de techniques de dynamiques moléculaires. De telles méthodologies sont déjà développées sur la plateforme interne de l’équipe COrInt-ENSCR à partir de logiciels tels Yasara (Anaconda) et Gaussian sous environnement Unix (ISCR) … [5].

Références
[1] A. Caravano et al. 2003, Synthesis and Inhibition Properties of Conformational Probes for the Mutase-Catalyzed UDP-Galactopyranose/Furanose Interconversion, Chem. Eur. J. 9, 5888-5898, https://doi.org/10.1002/chem.200305141.
[2] Q. Pavic et al. 2019, Improvement of the versatility of an arabinofuranosidase against galactofuranose for the synthesis of galactofuranoconjugates, Org. Biomol. Chem. 17, 6799-6808, https://doi.org/10.1039/C9OB01162E .
[3] M. A. Maria-Solano et al. 2018, Role of conformational dynamics in the evolution of novel enzyme function, Chem. Commun. 54, 6622-6634, http://doi.org/10.1039/c8cc02426j .
[4] D. Welner et al. 2024, A spontaneous proton transfer is key for enzymatic C-glycosylation and restricts the scope of natural C-glycosides, preprint version, Research Square, https://doi.org/10.21203/rs.3.rs-5591657/v1 .
[5] Y. Cabezas-Pérusse et al. 2021, Modulation of the Activity and Regioselectivity of a Glycosidase: Development of a Convenient Tool for the Synthesis of Specific Disaccharides, Molecules 26, 5445, https://doi.org/10.3390/molecules26185445 .

Profil de candidature

Etudiant de Master 2 ou 3ième année école d’ingénieur Bioinformatique, Chimie, Biochimie, intérêt en enzymologie.
Connaissances et compétences souhaitées
Savoir-faire
Connaissances en chimie, biochimie, enzymologie voire mécanismes biocatalytiques.
Notions de modélisation moléculaire (docking et dynamiques moléculaires, voire initiation en QM-MM).
Savoir-être
Travail en équipe interdisciplinaire (chimie de synthèse : glycochimie, chimie organique supramoléculaire, biochimie, physicochimie, collaborations sur site en chimie théorique).
Capacités d’analyse, de synthèse pour l’élaboration de méthodes de simulations moléculaires et la présentation de résultats d’approches computationnelles.
Organisation et autonomie. Durée du stage : 6 mois à partir de février 2026

Candidature

Procédure : Adresser votre lettre de motivation, votre curriculum vitae, et vos références voire lettre de recommandation à Laurent LEGENTIL, CR CNRS porteur du projet ANR, Sylvain TRANCHIMAND Maitre de conférences ENSCR et Olivier TASSEAU Ingénieur CNRS, plateforme synthèse et modélisation .

Date limite : 31 octobre 2025

Contacts

 Legentil Laurent
 laNOSPAMurent.legenti@ensc-rennes.fr

 Tranchimand Sylvain
 syNOSPAMlvain.tranchimand@ensc-rennes.fr

 https://filesender.renater.fr/?s=download&token=fd4fbbf2-b587-4e9c-b699-e531e23d839f

Offre publiée le 16 octobre 2025, affichage jusqu'au 31 octobre 2025